Polski naukowiec rozpracował enzym ważny w konkurencji z koronawirusem Prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej z zespołem rozpracował enzym, jakiego leczenie zapewne stanowić ważne dla gry z koronawirusem SARS-CoV-2. – Jeśli enzym potrakujemy jako zamek, to my do niego dorobiliśmy klucz – mówi naukowiec.
– Od paru lat współpracujemy z linią prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Profesor był potężny pomysł na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – zaznacza prof. Drąg
Dodaje, że z badań tych mogą właśnie korzystać też chemicy, i nawet firmy do opracowania testów diagnostycznych, które powodowały szybciej ustalić, czy człowiek jest koronawirusa
Zespół wrocławskich badaczy już dzisiaj nieodpłatnie udostępnił swoje wyniki naukowcom z wszelkiego świata
– Stanowi wtedy dopiero wtedy najistotniejsze białko – wśród wielu zidentyfikowanych – o jakim tajemniczo prowadzą firmy poszukujące superszybkiego testu diagnostycznego – właśnie o zbadanym enzymie mówi prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej, laureat Nagrody FNP za rok 2019 w terenie nauk chemicznych i o produktach.
Prowadzone przez badaczy z Wrocławia badania zatrzymują się też podstawą dla poszukiwań leku na COVID-19.
Enzym, który badał zespół – proteaza SARS-CoV-2 Mpro – tnie białka, jakie są w niniejszym wirusie. – To pozwala mu przeżycie. Zahamowanie robienia tego enzymu natychmiast powoduje, iż ten wirus ginie – tłumaczy naukowiec.
– Gdyby opracować lek, który inhibitowałby życie tego enzymu (zapobiegałby jego działalność – red.), to łatwo zabijamy koronawirusa. To wiadomo z dawnej epidemii koronawirusa – SARS – mówi naukowiec.
– Jeśli potraktujemy ten enzym jako zamek, to my dorobiliśmy do niego wynik – porównuje naukowiec. Jak dodaje, enzym obecny istniał częsty, tylko były do niego miliony kombinacji „kluczy”. – A my znaleźliśmy jeden klucz, który awansuje do tego enzymu – precyzuje naukowiec.
Ekspert wyjaśnia, skąd badacze dokonali ten pierwszy dla koronawirusa enzym – i wcale wiedzieli, iż istnieje taki ważny. – Od paru lat współpracujemy z linią prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Opublikowałem spośród nim rolę podczas epidemii wirusa Zika, a ostatnio publikację o dendze i wirusie Zachodniego Nilu. Prof Hilgenfeld miał potężny pomysł na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – ocenia prof. Drąg. Podczas pandemii SARS (w 2002/2003 r.) prof. Hilgenfeld opublikował trójwymiarową strukturę proteazy wirusa SARS również jej pierwszego inhibitora. Parę lat później na pamięć tego zajścia w Singapurze powstała nawet rzeźba.
– Na wstępie lutego tego roku, kiedy tylko prof. Hilgenfeld uzyskał enzym – proteazę koronawirusa SARS-CoV-2 – przywiózł mi ją do Wrocławia. To zaczęliśmy ją bardzo dobrze badać – mówi naukowiec. Dodaje, że proteaza obecnego wirusa SARS-Cov2 stanowi szczególnie podobna do proteazy wirusa SARS-CoV (z 2002 r.), nad którą odbywał prof. Hilgenfeld.
Naukowcy wydali się produktami z całym światem
Jak uczy, stanowi wówczas enzym unikalny („rozpoznaje glutaminę w roli P1”). – U ludzi łatwo nie jest takich enzymów – zapewnia badacz. Stąd te można się spodziewać, że gdy powstaną leki wielkie w obecny enzym, to będą one niszczyć wirusowi, jednak już nie człowiekowi. Natomiast więc oznacza, iż będą mniej toksyczne.
Publikacja (z efektami z doświadczeń) zespołu prof. Drąga istnieje stale w trakcie recenzowania, tylko jego skład już dzisiaj nieodpłatnie udostępnił swoje wyniki naukowcom z wszelkiego świata. – Nie patentowaliśmy tego. Preprint książki jest łatwy online. – Toż istnieje prezent z mojego laboratorium dla wszystkich zainteresowanych – zaznacza naukowiec. I powoduje, iż w chwila dni po publikacji zainteresowanych nie brakuje. Z badaniami i możliwościami współpracy przedstawiają się zespoły z różnych strony świata.
– To, co już opublikowaliśmy – to sama spośród najważniejszych informacji, które można stanowić o tym enzymie. Zatem jego wszystka preferencja substratowa – precyzuje badacz. Badania te pokazują, z którymi aminokwasami enzym że się wiązać w dużych rolach. – Możemy powiedzieć, czyli to są aminokwasy duże, małe, hydrofobowe czy zasadowe. Możemy i stworzyć mapę najważniejszego miejsca tego enzymu i przystosowywać do niego choćby leki, które szybko wydobywają się na rynku – mówi naukowiec.
Dodaje, że z badań tych mogą właśnie korzystać też chemicy lub firmy, aby budować nowe związki bioaktywne dla wirusa SARS-CoV2, i nawet firmy do opracowania testów diagnostycznych, które powodowały szybciej ustalić, czy człowiek jest koronawirusa.
– Właśnie na celowniku jesteśmy różne białka spośród tego wirusa, nie tylko proteazy. Tempo akcji jest wręcz niesamowite – zaznacza prof. Drąg.
Badacze z Wrocławia mogli wypełnić swoje doświadczenia tak mocno dzięki temu, że prof. Drąg opracował wcześniej nową platformę technologiczną, umożliwiającą otrzymywanie związków biologicznie aktywnych, w szczególności inhibitorów enzymów proteolitycznych.
Stworzona przez niego Hybrydowa Kombinatoryczna Biblioteka Substratów (HyCoSuL) pozwala organizować i korzystać bardzo aktywne i selektywne narzędzia chemiczne. Platforma technologiczna wykorzystuje szeroką skalę aminokwasów (które nie grają w naturze), do monitorowania aktywności enzymów proteolitycznych. Pewno ona zapewniać do robienia nowych terapii, leków czy metod diagnostycznych. Za badania te doceniony został dopiero w 2019 r. Nagrodą Fundacji na rzecz Nauki Polskiej.
Zobacz również ekg Kołobrzeg
